乳鐵蛋白過(guò)期了還能利用嗎興祥化工回收乳鐵蛋白

時(shí)間：2023-03-08

1939年Sorensen等人在分離乳清蛋白時(shí)得到一種紅色蛋白，Polis等人在分離Lp時(shí)也得到部分純化的紅色蛋白，但至1959年Groves用色譜得到純的紅色物質(zhì)后，才確認(rèn)這種紅色物質(zhì)是一種與鐵結(jié)合的糖蛋白，稱之為乳鐵蛋白。乳鐵蛋白不僅參與鐵的，而且具有廣譜、抗氧化、、調(diào)節(jié)*系統(tǒng)等強(qiáng)大生物功能，被認(rèn)為是一種新型、藥物和較具開(kāi)發(fā)潛力的食品和飼料添加劑。

人乳中乳鐵蛋白濃度約為1.0-3.0mg/mL，是牛乳中的10倍（牛乳中含量為0.02-0.35mg/mL），占普通母乳總蛋白的20%，在泌乳期間，乳鐵蛋白含量隨著泌乳時(shí)間的不同而發(fā)生變化，如人初乳中乳鐵蛋白可達(dá)6-14mg/mL，常乳期降至1mg/mL。母牛產(chǎn)后**天初乳中的乳鐵蛋白含量可達(dá)1mg/mL。當(dāng)奶奶中乳鐵蛋白在泌乳末期的含量又會(huì)上升。

乳鐵蛋白與鐵離子的親和力很高，是轉(zhuǎn)鐵蛋白的250～300倍。根據(jù)乳鐵蛋白結(jié)合鐵離子的差異，可以將其分為3種類型：缺鐵型、鐵半飽和型和鐵飽和型。不同類型的乳鐵蛋白具有不同的抗巴氏熱變性的能力，其中鐵飽和型抗性較強(qiáng)，缺鐵型抗性較弱。乳鐵蛋白不僅可以結(jié)合Fe3+和Fe2+，還可以與Cu2+、Mn2+、Zn2+結(jié)合。

關(guān)于乳鐵蛋白的熱穩(wěn)定性，研究發(fā)現(xiàn)，72℃保溫20s或135℃保溫8s的熱處理幾乎不影響乳鐵蛋白的鐵結(jié)合能力，但若在兩種溫度下處理的時(shí)間延長(zhǎng)則會(huì)降低鐵結(jié)合能力。85℃保溫10min的熱處理強(qiáng)度也不會(huì)影響乳鐵蛋白的抑菌活性。另外，有研究表明在pH2.0或者pH3.0的條件下，120℃處理5min后，乳鐵蛋白發(fā)生降解但是降解產(chǎn)物的抑菌活性比處理前要高。這一實(shí)驗(yàn)結(jié)果使人們發(fā)現(xiàn)了乳鐵蛋白活性多肽的存在。乳鐵蛋白對(duì)革蘭氏陽(yáng)性菌和革蘭氏陰性菌都有抑菌效果，但是對(duì)革蘭氏陰性菌的作用比較強(qiáng)。乳鐵蛋白的鐵飽和度與抑菌性呈負(fù)相關(guān)。環(huán)境pH值變化影響乳鐵蛋白對(duì)革蘭氏陽(yáng)性菌的抑制作用，對(duì)革蘭氏陰性菌影響不大。當(dāng)pH為7.5～8.0時(shí)，抑菌效果較佳。乳鐵蛋白經(jīng)過(guò)70℃以下的巴氏后抑菌活性沒(méi)有影響；HCO3-濃度增加，有利于增強(qiáng)其抑菌性。

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